ПИРУВАТДЕКАРБОКСИЛАЗА

        карбокси-лиаза 2-оксокислот, фермент класса лиаз (См. Лиазы), принимает участие в анаэробном распаде углеводов в клетках некоторых микроорганизмов, например пивных дрожжах (см. Брожение) и в тканях высших растений, катализируя реакцию неокислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты до уксусного альдегида: CH₃COCOOH → CH₃CHO + CO₂. Реакция протекает с участием Тиаминпирофосфата в качестве кофермента и ионов Mg²⁺ в качестве кофактора. П. декарбоксилирует также и др. α-оксокислоты (α-кетомасляную, α-кетовалериановую и др.), причём по мере удлинения углеродной цепи субстрата активность фермента снижается. Открыта в 1911 немецким биохимиком К. Нойбергом в дрожжах; в очищенном виде выделена из пивных дрожжей, зародышей пшеницы (молекулярная масса Пируватдекарбоксилаза 1 000 000) и др. растительных тканей.

         П. называется также один из компонентов пируватдегидрогеназы (См. Пируватдегидрогеназа), который катализирует реакцию окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты до ацетила (CH₃CO—).

         Л. С. Хайлова.